Štandardné aminokyseliny
Jeden z najužitočnejších spôsobov klasifikácie štandardných (alebo bežných) aminokyselín je založený na polarite (to je distribúcii elektrického náboja) skupiny R (napr. Bočný reťazec).
Skupina I: Nepolárne aminokyseliny
Aminokyseliny skupiny I sú glycín, alanín, valín, leucín, izoleucín, prolín, fenylalanín, metionín a tryptofán. Skupiny R týchto aminokyselín majú alifatické alebo aromatické skupiny. Vďaka tomu sú hydrofóbne („voda sa obávajú“). Vo vodných roztokoch sa guľovité proteíny zložia do trojrozmerného tvaru, aby tieto vnútomé hydrofóbne bočné reťazce pochovali vo vnútri proteínu. Chemické štruktúry aminokyselín skupiny I sú:
Izoleucín je izomér leucínu a obsahuje dva chirálne atómy uhlíka. Prolín je medzi štandardnými aminokyselinami jedinečný tým, že nemá voľné a-aminoskupiny, ani voľné a-karboxylové skupiny. Namiesto toho jej bočný reťazec vytvára cyklickú štruktúru, pretože atóm dusíka prolínu je spojený s dvoma atómami uhlíka. (Presne povedané, to znamená, že prolín nie je aminokyselina, ale skôr a-imino kyselina.) Fenylalanín, ako názov napovedá, pozostáva z fenylovej skupiny naviazanej na alanín. Metionín je jednou z dvoch aminokyselín, ktoré majú atóm síry. Metionín hrá ústrednú úlohu v biosyntéze proteínov (translácii), pretože je to takmer vždy iniciačná aminokyselina. Metionín tiež poskytuje metylové skupiny pre metabolizmus. Tryptofán obsahuje indolový kruh pripojený k alanylovému bočnému reťazcu.
Skupina II: Polárne, nenabité aminokyseliny
Aminokyseliny skupiny II sú serín, cysteín, treonín, tyrozín, asparagín a glutamín. Bočné reťazce v tejto skupine majú spektrum funkčných skupín. Väčšina však má najmenej jeden atóm (dusík, kyslík alebo síra) s pármi elektrónov, ktoré sú k dispozícii na vodíkové väzby k vode a iným molekulám. Chemické štruktúry aminokyselín skupiny II sú:
Dve aminokyseliny, serín a treonín, obsahujú alifatické hydroxylové skupiny (to znamená atóm kyslíka viazaný na atóm vodíka, predstavovaný ako OH). Tyrozín má v aromatickom kruhu hydroxylovú skupinu, čím sa stáva fenolovým derivátom. Hydroxylové skupiny v týchto troch aminokyselinách podliehajú dôležitému typu posttranslačnej modifikácie: fosforylácii (pozri nižšie Neštandardné aminokyseliny). Podobne ako metionín, cysteín obsahuje atóm síry. Na rozdiel od atómu síry metionínu je síra cysteínu veľmi chemicky reaktívna (pozri oxidáciu cysteínu nižšie). Asparagín, prvý izolovaný z špargle, a glutamín obsahujú amidové skupiny R. Plechovka funkcie karbonylová skupina, ako príjemca vodíkové väzby, a aminoskupina (NH 2) môže fungovať ako donor vodíkovej väzby.
Skupina III: Kyslé aminokyseliny
Dve aminokyseliny v tejto skupine sú kyselina asparágová a kyselina glutámová. Každá má na svojom bočnom reťazci karboxylovú kyselinu, ktorá jej dodáva kyslé vlastnosti (darovanie protónov). Vo vodnom roztoku pri fyziologickom pH budú všetky tri funkčné skupiny na týchto aminokyselinách ionizovať, čím sa získa celkový náboj -1. V iónových formách sa aminokyseliny nazývajú aspartát a glutamát. Chemické štruktúry aminokyselín skupiny III sú
Postranné reťazce aspartátu a glutamátu môžu tvoriť iónové väzby („soľné mostíky“) a môžu tiež pôsobiť ako akceptory vodíkových väzieb. Mnoho proteínov, ktoré viažu kovové ióny („metaloproteíny“) na štruktúrne alebo funkčné účely, majú miesta viažuce kov obsahujúce bočné reťazce aspartátu alebo glutamátu alebo obidva. Voľný glutamát a glutamín hrajú ústrednú úlohu v metabolizme aminokyselín. Glutamát je najhojnejším excitačným neurotransmiterom v centrálnom nervovom systéme.
